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Este blog foi criado em 02 de dezembro de 2009,
como suporte aos meus alunos, contudo, estou aposentada desde 10 de março de 2012, sem atividade de ensino, não tendo mais interesse de desenvolver alguns assuntos aqui postados. Continuo com o blog porque hoje está com > 237.000 visitantes de diversos lugares do mundo. Bem-vindo ao nosso ambiente virtual. Retorne com comentários e perguntas: lucitojal@gmail.com.
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Falo sobre composição, valor nutritivo dos alimentos e biodisponibilidade dos nutrientes. Interações entre nutrientes: reação de Maillard e outras reações com proteínas, principalmente AGEs (Advanced Glycation End Products) e a relação desses compostos com as doenças crônicas: Diabetes, Alzheimer, câncer, doenças cardiovasculares entre outras. Atualmente, dedico-me mais ao conhecimento dos AGEs (glicação das proteínas dos alimentos e in vivo).

"Os AGEs (produtos de glicação) atacam praticamente todas as partes do corpo. É como se tivéssemos uma infecção de baixo grau, tendendo a agravar as células do sistema imunológico. O caminho com menos AGEs; escapa da epidemiologia dos excessos de alimentação" disse Vlassara. http://theage-lessway.com/

ATENÇÃO: A sigla AGEs não significa ácidos graxos essenciais.

Consulte também o http://lucitojalseara.blogspot.com/ Alimentos: Produtos da glicação avançada (AGEs) e Doenças crônicas.

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segunda-feira, 3 de maio de 2010

144- Colágeno hidrolisado
























TECIDO CONJUNTIVO-
COMPOSIÇÃO DE AMINOÁCIDO DO COLÁGENO E DO KOLLAGEN.
Fonte: Treatise on Collagen – N C Laboratory.
http://www.maxway.com.br/maxway/essence/kollagen-3.htm


Observe a ausência do Triptofano no colágeno!


O colágeno é reposto em nosso organismo por meio da alimentação equilibrada. Os alimentos de origem animal, tais como as carnes, principalmente as vermelhas, são excelentes fontes de proteínas e colágeno. Entretanto, segundo alguns pesquisadores, somente a alimentação não é capaz de fornecer a quantidade ideal dessa proteína que nosso organismo necessita a partir dos 30-40 anos. É aí que entra a suplementação, dizem eles.

Estudos conduzidos em renomadas instituições de pesquisa estão mostrando que o uso diário de colágeno extraído industrialmente dos ossos, peles e tendões de animais não tem contra-indicação e é capaz de estimular a produção do colágeno natural, que perdemos com o passar do tempo. A reposição de colágeno alimentício, está surgindo como uma nova ferramenta para tratamentos de osteoartrites e manutenção da estética e beleza.

Alguns estudos sugerem que o colágeno hidrolisado enriquecido dietético melhora o metabolismo ósseo de colágeno e BMD (densidade mineral óssea).
A administração oral de colágeno hidrolisado aumentou o conteúdo de massa óssea e densidade em ratos e camundongos alimentados com uma dieta deficiente de cálcio ou de proteína.
A administração oral de colágeno hidrolisado também foi demonstrada pelo aumento da quantidade de colágeno tipo I e proteoglicanos na matriz óssea de ratas ovariectomizadas.
Além disso, em pacientes com osteoporose, a ingestão oral de colágeno hidrolisado com calcitonina teve um forte efeito inibitório sobre a reabsorção óssea, maior que a calcitonina sozinha.
Na verdade, di-e tripeptídeos derivado de colágeno rico em hidroxiprolina como Hyp, Pro-Hyp, Pro-Hyp ou Gly-Gly-Pro-Val foram detectados no sangue após a ingestão de colágeno hidrolisado. Insignificante quantidade do peptídeo de hidroxiprolina (Hyp) foi observada no sangue humano antes da ingestão de colágeno. Após a sua ingestão oral, a forma de peptídeo Hyp aumentou significativamente, atingindo um nível máximo (20-60 nmol / mL de plasma), após 1-2 h e, em seguida, diminuiu para metade do nível máximo de 4 h após a ingestão. Além disso, alguns estudos demonstraram a degradação tempo-dependente de Gly-Pro-Hyp, que é freqüentemente encontrado em sequências de colágeno, na forma livre Gly e um dipeptídeo, Pro-Hyp. O transportador PEPT1 próton-dependentes assegura o transporte de Hyp-Pro através da barreira intestinal. Entre os peptídeos derivados de colágeno, Pro-Hyp-Gly, Pro-Hyp e análogos exibir atividade quimiotática para fibroblastos, sangue periférico neutrófilos e monócitos, Asp-Gly-Glu-Ala estimula expressão gênica de osteoblastos, relacionados com as células da medula óssea, Ala-Hyp e Gly-Pro-Val são potenciais inibidores da conversora de angiotensina enzima, e Gly-Pro-Hyp poderiam estar envolvidos em agregação de plaquetas.
Concluiu-se que o colágeno hidrolisado na dieta aumenta a atividade dos osteoblastos (medida em tecido primário cultura), que atua na remodelação óssea e aumenta o diâmetro externo de áreas corticais do fêmur.
Guillerminet F et al. Hydrolyzed collagen improves bone metabolism and biomechanical parameters in ovariectomized mice: An in vitro and in vivo study. Bone 46 (2010) 827–834.
De acordo com pesquisadores da Unicamp, como o prof. Jaime Farfan, o colágeno hidrolisado em pó permite que o nosso organismo mantenha uma quantidade de massa muscular adequada, ajudando na utilização eficientemente das reservas lipídicas e de açúcar. Além disso, o colágeno hidrolisado é um eficiente aliado contra processos de flacidez tecidual e quando aliado a atividade física torna-se uma excelente fonte protéica capaz que sintetizar massa magra, mantendo assim o aspecto jovial do nosso corpo.

É amplamente sabido que a digestão das proteínas de colágeno hidrolisado irá gerar peptídeos que podem ser úteis para os os processos orgânicos biossintéticos. Assim, o consumo de alimentos ricos em colágeno pode ser benéfico para a saúde óssea. Devido às suas propriedades bioquímicas e nutricionais, tem sido propôsto que colágeno hidrolisado pode ser um agente terapêutico para a gestão dos ossos e doenças articulares, como biodisponível fonte de peptídeos. Várias propriedades funcionais de enzimas colágeno hidrolisado tem sido investigada em osteoartrite e sugerem um efeito benéfico estimulante, com um aumento da síntese de macromoléculas da matriz extracelular produzido por condrócitos. Os dados sobre o uso de CH parecem promissores, mas são insuficientes para estabelecer a utilidade potencial de CH como um ingrediente ou suplemento dietético para a prevenção e tratamento da osteoporose.
Com o objetivo de avaliar os efeitos da suplementação da dieta com colágeno hidrolisado(CH) em marcadores do metabolismo ósseo em mulheres na pós-menopausa com baixa densidade mineral óssea. Florencia Cúneoa, Lúcia Costa Paivab, Aarão Mendes Pinto Netob, Sirlei Siani Moraisb, Jaime Amaya Farfan. Efeito da suplementação com colágeno hidrolisado nos ossos metabolismo de mulheres na pós-menopausa com baixa densidade mineral. Maturitas 65 (2010) 253-257 O colágeno hidrolisado (CH), obtido por um processo de hidrólise enzimática de gelatinas, têm potencial de aplicação como suplementos orais. Contudo, este autores concluíram que o consumo de CH não produzir quaisquer efeitos no metabolismo do osso como medido pelos índices bioquímicos de remodelação óssea em mulheres pós-menopáusicas. A maioria dos pacientes apresentaram ingestão inadequada de cálcio, bem como o excesso de peso.

A elasticidade e flexibilidade comuns aos jovens, se deve ao intumescimento do tecido conjuntivo que decorre da capacidade de absorção de água pelas fibras colágenas.

Os tecidos conjuntivos ou de sustentação constituem um amplo conjunto, com aspecto morfo-estrutural e consistência muito variável. Tendo como principal constituinte o colágeno, que representa 25% do nosso peso sólido na juventude, especialmente as ligadas ao metabolismo, calor do corpo, defesa e cicatrização.

Do conjunto de células que compõem o tecido cartilaginoso o que mais nos importa no momento são os fibroblastos. Em linhas gerais, os fibroblastos formam os precursores das fibras colágenas, as moléculas de tropocolágeno, cuja polimerização irá dar origem efetiva ao colágeno.

MALES ASSOCIADOS AO TECIDO CONJUNTIVO

As Reumatóides
A Febre Reumática
O Lupus Eritematoso sistêmico
A Síndrome da Fibromialgia (FMS)
A Doença das Articulações Temporomandibulares.

Pesquisas mostram que por volta dos 25 anos nosso organismo começa a diminuir a produção de colágeno em contraposição à necessidade constante dessa importante molécula no processo de rejuvenescimento e reparação celular.

Aos 50 anos nosso corpo só produz em média 1/3 do colágeno que necessitamos. Supõe-se que esta seja uma das principais causas do nosso envelhecimento. Com a diminuição do colágeno os músculos ficam flácidos, diminui a densidade dos ossos, as articulações e ligamentos perdem a elasticidade e a força, a cartilagem que envolve as articulações fica frágil e porosa, com aspecto de almofada. Os cabelos perdem o viço, pois diminui a espessura do fio capilar. Alguns órgãos podem sofrer deslocamento e apresentar mal funcionamento. A pele fica mais fraca, desidratada e sem elasticidade, culminando em flacidez e no aparecimento de estrias; o ganho de reserva lipídica é mais acentuado.

“Segundo a universidade de Viena, a falta de colágeno no corpo causa endurecimento da bexiga, problemas na próstata e diminuição da fixação de cálcio. As fibras de colágeno são responsáveis pela firmeza e integridade das estruturas celulares, pela transmissão de força aos ligamentos, transmissão de luz pela córnea, distribuição de fluidos nos vasos sanguíneos e vasos linfáticos.”

As gelatinas “em pó” beneficiam cada vez mais a saúde humana. Segundo o professor do Departamento de Alimentos e Nutrição da Faculdade de Engenharia de Alimentos da Unicamp, Jaime Farfan, o uso da gelatina como ingrediente ou como sobremesa tem contribuído para fortalecer unhas, cabelos e hidratar a pele, dando-lhe maior resistência, mais espessura, crescimento e brilho.

Pesquisas na UNICAMP resultados:

“Repomos o colágeno em nosso organismo por meio da alimentação. Os alimentos de origem animal, tais como carnes, são boas fontes de colágeno, principalmente em se tratando das carnes vermelhas. Entretanto, para adquirirmos a quantidade ideal que nosso organismo necessita, por meio da alimentação convencional seria impossível”, afirma Departamento de Alimentos e Nutrição da Faculdade de Engenharia de Alimentos da Unicamp, Jaime Farfan.

De acordo com pesquisadores da Unicamp, como o prof. Jaime Farfan, o colágeno hidrolisado em pó permite que o nosso organismo mantenha uma quantidade de massa muscular adequada, ajudando na utilização eficientemente das reservas lipídicas e de açúcar. Além disso, o colágeno hidrolisado é um eficiente aliado contra processos de flacidez tecidual e quando aliado a atividade física torna-se uma excelente fonte protéica capaz que sintetizar massa magra, mantendo assim o aspecto jovial do nosso corpo.

“Os estudos têm demonstrado que a gelatina pode atuar na regeneração das articulações. Gelatina em pó contra o envelhecimento desgastadas pelo processo de artrose”, explica Jaime Farfan, professor titular da Área de Nutrição e Processamento da Unicamp.

Segundo Farfan, a gelatina não tem a mesma indicação para as crianças.“Não serve para o crescimento”, afirma. “Mas a gelatina pode ser utilizada a partir de uma determinada idade como forma de manutenção da cartilagem e dos ossos”, completa o especialista.
A grande vantagem da gelatina também está na forma como pode ser consumida. Além de sobremesa, o produto também pode ser usado como gomas, iogurtes, queijos cremosos e mousses. “Queremos pesquisar o potencial da gelatina como alimento”, conclui Farfan.

Os efeitos neuroprotetores do colágeno marinho (MCP) isoladas de salmão pode ser um candidato para alimentos funcionais para aliviar o déficit de memória associada ao envelhecimento.
Xinrong P et al., Marine collagen peptide isolated from Chum Salmon (Oncorhynchus keta) skin facilitates learning and memory in aged C57BL/6J mice. Food Chemistry. 2010; 118: 333–40.

143- Colágeno- TECIDO CONJUNTIVO






O colágeno é uma proteína de importância fundamental na constituição da matriz extracelular do tecido conjuntivo, sendo responsável por grande parte de suas propriedades físicas.

O colágeno é sintetizado intracelularmente em pequenas porções e exportado para fora da célula, onde, através da atuação de enzimas polimerizantes, é definido com a estrutura própria de colágeno, em alfa-hélice-tripla. A molécula de colágeno possui uma composição de aminoácidos não muito comum. É formado por um grande número de glicinas e prolinas, assim como por mais dois aminoácidos que são modificados após serem colocados pelos ribossomos: a hidroxiprolina e a hidroxilisina. Esses dois últimos são derivados respectivamente da prolina e da lisina através de processos enzimáticos que são dependentes da vitamina C. Por esse motivo, a deficiência dessa vitamina leva ao escorbuto, uma doença relacionada a problemas na síntese do colágeno.Causa muita hemorragia.

O colágeno une as fibras musculares, sendo conhecido vulgarmente como a parte branca amarelada das carnes, que constitui as peles.
Pelo calor úmido o colágeno transforma-se em gelatina. Podendo, ser isolada e utilizada em sobremesas diversas.

O colágeno ou gelatina, é a classe mais abundante de proteínas do organismo humano e representa mais de 30% de sua proteína total. Estas proteínas são formadas por diversos tipos de aminoácidos de origem animal e são obtidos através dos bovinos. No corpo humano, o colágeno desempenha várias funções, como, por exemplo, unindo e fortalecendo os tecidos.

Com o passar do tempo, o corpo pode sofrer algumas privações desta substância, principalmente na alimentação atual, muitas vezes carente de vitaminas e proteínas. Durante os primeiros anos até a puberdade, essas deficiências não são visíveis e nem mostram suas evidências. A falta de colágeno vai se tornar mais visível e notável quando o homem entra na fase da maturidade. Também é nessa etapa da vida que começam a aparecer as rugas, pois a pele não tem mais a mesma elasticidade de antes. A partir deste momento, é interessante fazer uma análise para examinar o que está danificado ou gasto pelo tempo, para fazer mudanças que possibilitem que seu corpo siga em frente e continue a operar suas transformações. Praticar exercícios físicos, reforçar a alimentação saudável, levar uma vida regrada e saudável, tem uma grande colaboração.

A deficiência de colágeno no organismo denomina-se colagenoses, acarretando alguns problemas como má formação óssea, rigidez muscular, problemas com o crescimento, inflamação nas juntas musculares, doenças cutâneas, entre outros.

Todos os mamíferos fabricam o colágeno e seu uso se estende em diversas áreas de aplicação. No setor alimentício, ele é usado na fabricação de iogurtes, embutidos (salsichas, presunto, rosbife) e para sobremesas de fácil preparação (gelatinas, pudins, maria-mole), sendo também muito utilizado na área de cosméticos e produtos fármacos.

O indicado é ter uma dieta rica em colágenos, além de vitaminas, proteínas, carboidratos e lipídeos, jamais esquecendo dos líquidos (água, sucos, água de coco).

Clasificação

Tipos de colágeno:

- Colágeno Tipo I: é o mais comum; aparece nos tendões, na cartilagem fibrosa, no tecido conjuntivo frouxo comum, no tecido conjuntivo denso (onde é predominante sobre os outros tipos), sempre formando fibras e feixes, ou seja, ossos, tendões, pele.

- Colágeno Tipo II: produzido por condrócitos, aparece na cartilagem hialina e na cartilagem elástica. Não produz feixes. Presente nos discos intervertebrais, olhos e cartilagem.

- Colágeno Tipo III: constitui as fibras reticulares. Presente na pele, aorta, pulmões.

- Colágeno Tipo IV: aparece na lâmina basal, um dos componentes da membrana basal dos epitélios. Presente nas lentes da cápsula ocular, glomérulos.

- Colágeno Tipo V: presente nos ossos, tendões e sangue.

- Colágeno Tipo VI: presente no sangue, camada íntima da placenta.

- Colágeno Tipo VII: presente nas membranas corioaminióticas.

- Colágeno Tipo VIII: endotélio

- Colágeno Tipo IX: cartilagem, córnea retina.

- Colágeno Tipo X, XI e XII: cartilagem.

Colágeno que formam longas fibrilas

As fibrilas de colágeno são formadas pela agregação de moléculas de colágeno do tipo I, II, III, V e IX, que se agregam para formar fibrilas claramente visíveis as microscópio eletrônico. O colágeno do tipo I é o mais abundante, sendo amplamente distribuído no organismo. Ele ocorre como estruturas classicamente denominadas de fibrilas de colágeno e que formam ossos, dentina, tendões cápsulas de órgãos, derme etc.

Colágenos associados a fibrilas

Colágenos associados a fibrilas são estruturas curtas que ligam as fibrilas de colágeno umas às outras e a outros componentes da matriz extra celular. Pertencem a este grupo os colágenos do tipo IX e XII.

Colágeno que forma rede

O colágeno cujas moléculas se associam para formar uma rede é o colágeno do tipo IV, um dos principais componentes estruturais das laminas basais, onde tem o papel de aderência e de filtração.


O colágeno hidrolisado é um precursor de colágeno especialmente formulado, usando um processo científico único e específico, que consiste em hidrolisar o colágeno e seqüencialmente implementar o processo de liofilização, ocorrendo assim a preservação natural do produto e uma assimilação de mais de 90% (pré-digerido e absorvido) pelo organismo.
Como a maioria de sua estrutura é composta dos 3 tipos de aminoácidos já citados, o colágeno não é uma boa "fonte de proteínas", pois não oferece todos os aminoácidos essenciais necessários à boa alimentação.

O colágeno, também conhecido como tecido conectivo, promove elasticidade e resistência à pele, aos músculos, tendões, meniscos, ligamentos, veias, vasos e artérias, transmissão de luz na córnea, distribuição de fluídos em vasos sangüíneos e linfáticos, além do próprio osso, etc.
Nos tecidos duros como os ossos, o colágeno funciona como um suporte para a deposição mineral. Nos tecidos moles como a pele, o colágeno forma uma matriz onde se alojam várias substâncias e células. Ele é essencial para a manutenção da forma e da integridade do tecido.
No tecido cardiovascular o colágeno forma uma rede através das artérias dando a elas um maior poder de expansão e protegendo de possíveis lesões por excesso de expansão.
Outra função importante do colágeno é a sua atuação na agregação, aderência e ativação das plaquetas. Tem ação na primeira etapa da formação do coágulo. Age ainda como fator do mecanismo intrínseco para o sangue coagular.
Os aminoácidos que compõem o colágeno em maior quantidade são: hidroxiprolina, ácido aspártico, treonina, serina, ácido glutâmico, prolina, glicina, alanina, valina, metionina, isoleucina, leucina, tirosina, fenilalanina, hidroxilisina, lisina, histidina, arginina.


Oxidação da pele produz um desgaste significativo ao nível celular, pois ele danifica os ácidos nucléicos, proteínas e membranas lipídicas. Esta é a "teoria do envelhecimento por radicais livres, que foi descoberto em 1956 e, hoje, é aceite pela comunidade científica internacional. Os radicais livres são compostos que têm elétrons desemparelhados na camada externa. É o que é chamada "cadeia oxidativa". Oxida a pele.
A glicação desempenha um papel importante no processo de envelhecimento da pele. Colágeno e elastina são duas proteínas essenciais dos tecidos de suporte da pele e reagem com os compostos dicarbonílicos dando origem aos chamados AGEs (Advanced Glycaction ou produtos de glicação avançada). AGEs produzem o enrijecimento das fibras elásticas e isso afeta a interação da matriz extracelular com as células da derme. Como o passar dos anos, há uma diminuição de fibroblastos causando uma alteração do colágeno e elastina. Isso torna o processo de regeneração e reparação da pele mais lenta.

sábado, 1 de maio de 2010

141- Colágeno e estrutura óssea

Hidrolisado de colágeno melhora estrutura óssea, aponta pesquisa

Estudos experimentais desenvolvidos na Faculdade de Engenharia de Alimentos (FEA) demonstraram melhora na estrutura do osso em ratas com osteoporose, após a ingestão de um tipo de hidrolisado de colágeno – produto obtido a partir da gelatina e que tem recebido atenção por suas propriedades no tratamento de doenças osteoarticulares.
A nutricionista Elisa Jackix revela que o interesse surgiu com a grande incidência mundial da enfermidade, caracterizada pela redução da massa óssea, que leva ao aumento da suscetibilidade a fraturas. “O colágeno compreende em média 95% das proteínas dos ossos e é parcialmente responsável pelas propriedades biomecânicas. Por isso, resolvi aplicar o hidrolisado e analisar seus efeitos”, esclarece.
A pesquisa foi orientada pelo professor Jaime Amaya Farfán e contou com dois tipos de suplementação alimentar. O primeiro grupo recebeu apenas gelatina e foi considerado como controle.
Já o grupo que ingeriu hidrolisado de colágeno teve percentuais de proteína óssea maiores. As vértebras do grupo que recebeu a maior dosagem de hidrolisado suportaram carga quatro vezes maior em relação às que receberam gelatina, indicando que o produto pode contribuir para uma maior resistência do osso ao esforço e à pressão, na rata doente.


Estudos de revisão da literatura também citaram efeitos do colágeno hidrolisado (CH) no tratamento da osteoartrose e da osteoporose. No entanto, há apenas um estudo clínico na literatura que descreve o uso de CH em pacientes com osteoporose para comparação dos resultados. Em 1996, Adam et al. realizaram um estudo randomizado com mulheres com osteoporose pós-menopausa acima dos 40 anos de idade que receberam tratamento com calcitonina 100 U / duas vezes por semana associado CH com 10g / dia na dieta ou calcitonina associado a um placebo durante 24 semanas. Os doentes tratados com uma combinação de calcitonina e CH teve uma queda significativamente maior em ligações cruzadas urinária que os pacientes tratados com a calcitonina sozinha, sugerindo que tinha CH.