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Este blog foi criado em 02 de dezembro de 2009,
como suporte aos meus alunos, contudo, estou aposentada desde 10 de março de 2012, sem atividade de ensino, não tendo mais interesse de desenvolver alguns assuntos aqui postados. Continuo com o blog porque hoje está com > 237.000 visitantes de diversos lugares do mundo. Bem-vindo ao nosso ambiente virtual. Retorne com comentários e perguntas: lucitojal@gmail.com.
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Falo sobre composição, valor nutritivo dos alimentos e biodisponibilidade dos nutrientes. Interações entre nutrientes: reação de Maillard e outras reações com proteínas, principalmente AGEs (Advanced Glycation End Products) e a relação desses compostos com as doenças crônicas: Diabetes, Alzheimer, câncer, doenças cardiovasculares entre outras. Atualmente, dedico-me mais ao conhecimento dos AGEs (glicação das proteínas dos alimentos e in vivo).

"Os AGEs (produtos de glicação) atacam praticamente todas as partes do corpo. É como se tivéssemos uma infecção de baixo grau, tendendo a agravar as células do sistema imunológico. O caminho com menos AGEs; escapa da epidemiologia dos excessos de alimentação" disse Vlassara. http://theage-lessway.com/

ATENÇÃO: A sigla AGEs não significa ácidos graxos essenciais.

Consulte também o http://lucitojalseara.blogspot.com/ Alimentos: Produtos da glicação avançada (AGEs) e Doenças crônicas.

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terça-feira, 3 de março de 2015

AGEs e risco de Alzheimer's

https://www.blogger.com/blogger.g?blogID=4112299184997031555#editor/target=post;postID=6882479083586669339

New study postulates the role of dietary advanced glycation end products in the risk of Alzheimer's
 2 February 2015
Our new paper published in the Journal of Alzheimer's Disease provides evidence that cooking foods at high temperatures increases the risk of Alzheimer's disease. This study looked at the content of advanced glycation end products (AGEs) in national diets and clinical studies comparing and compared total AGEs to Alzheimer's disease rates. AGEs are a group of compounds that are combinations of sugars and proteins and other large molecules. They can be formed in the body, and there is a large body of literature on AGEs and Alzheimer's disease. However, AGEs are also formed when food is cooked at high temperatures or aged for a long time such as in hard cheese. AGEs increase the risk of various chronic diseases through several mechanisms including increased inflammation and oxidative stress. They can also bind to the receptor for AGEs (RAGE). RAGE transports beta-amyloid proteins across the bloodbrain barrier and contributes to the development of Alzheimer's disease. Our newly published paper is the first that estimated the AGE content of diets from observational studies in various countries, which estimated the link between dietary factors and risk of Alzheimer's disease. For this purpose, the values for AGE for many types of food were taken from a study by researchers at the Mount Sinai School of Medicine in New York. They cooked 549 foods by different methods and measured the AGE content of the cooked food. They found that the higher the cooking temperature, the higher the AGE content. For example, 100 grams of raw beef had 707 kU of AGEs, but 100 grams of roast beef had 6071 kU. To use their findings in our study, we obtained information from observational studies in which diet was assessed using food frequency questionnaires or from national dietary supply values from the Food and Agriculture Organization of the United Nations. We then used either a range of cooking temperatures or methods for the observational studies or an estimate of average cooking methods and temperatures for the national dietary supply data. In typical national diets, we found that meat made the highest contribution of AGEs, followed by vegetable oils, cheese, and fish. Foods such as cereals/grains, eggs, fruit, legumes, milk, nuts, starchy roots, and vegetables generally make low contributions to the total amount of AGEs in a diet, either because they are generally prepared at low temperatures or since they comprise smaller portions of diets. According to Drs. Jaime Uribarri and Weijing Cai of The Icahn School of Medicine at Mount Sinai, "This epidemiological study supports our previous findings in animals and humans of an important role for dietary AGEs in Alzheimer's disease. We found that mice kept on a diet high in AGEs, similar to Western diet, had high levels of AGEs in their brains together with deposits of amyloid-?, a component of the plaques characteristic of Alzheimer's disease, while at the same time developed declines in cognitive and motor abilities. The mice fed a low AGE diet remained free of these conditions. In addition, clinical studies have shown that subjects with higher blood AGE levels, in turn resulting from high AGE diets, are more likely to develop cognitive decline on follow up. The findings point to an easily achievable goal that 1 / 2

segunda-feira, 16 de abril de 2012

Methylglyoxal, advanced glycation end products and autism: Is there a connection? P. Maher

Medical Hypotheses 78 (2012) 548–552
Consumo dietético de produtos de glicação avançada (AGEs) e metilglioxal (MG) correlaciona-se com a ingestão de alimentos que tem mais estes compostos. Nos últimos 20 anos este consumo aumentou de 20-30%. Ambos os MG e AGEs são absorvidos por via oral, levando ao aumento dos níveis no sangue.
Tanto MG e AGEs podem induzir o estresse oxidativo, inflamação e disfunção mitocondrial e estão implicados nas complicações da diabete, relacionadas com as doenças neurológicas relacionadas a idade.

GSH (glutationa) modula a actividade de glioxalase 1 (Glo-1), a taxa de enzima limitante para a remoção de dicarbonilas reativas tais como metilglioxal (MG). O MG é o principal precursor para a formação de produtos de glicação avançada (AGE).

Estudos demonstraram que as variações de genes envolvidos no metabolismo do GSH estão associados com autismo. O autismo é uma desordem complexa e heterogênea do desenvolvimento neurológico de etiologia desconhecida, mas muito provavelmente resultante de fatores genéticos e ambientais. Estimativas recentes sugerem que ela afeta 1 em 100-150 indivíduos nos EUA.

O estresse oxidativo, inflamação e disfunção mitocondrial, têm sido sugeridos desempenhar papéis-chave no autismo e podem estar ligados as vias de alterações na homeostase redox celular.
GSH (glutationa) / GSSG  desempenham um papel crítico na regulação das funções celulares.
Além disso, em seres humanos, o aumento da MG e os níveis de AGE no sangue materno correlacionam-se com o aumento dos níveis de MG e AGE no sangue recém-nascido, expondo potencialmente lactentes ao stress oxidativo elevado e inflamação.

A hipótese é que dieta com derivados MG e AGEs, em combinação com vulnerabilidades genéticas inatas que afetam o estado redox celular são os principais contribuintes para o desenvolvimento do autismo e fornece uma ligação causal entre o estresse oxidativo, inflamação e disfunção mitocondrial.

Se a pesquisa futura confirmar esta hipótese, reduzindo a exposição a estes fatores derivados da dieta, pode ser possível diminuir a incidência dos casos de autismo.

AGEs têm sido implicados na patogénese de várias doenças, incluindo diabetes [1] aterosclerose, [2], a doença de Alzheimer doença [3], o crescimento do melanoma e metástases e [4,5].
1. Vlassara H (1997) Recent progress in advanced glycation end products and diabetic complications. Diabetes 46 Suppl 2: S19–25.
2. Lindsey JB, de Lemos JA, Cipollone F, Ayers CR, Rohatgi A, et al. (2009) Association between circulating soluble receptor for advanced glycation end products and atherosclerosis: observations from the Dallas Heart Study. Diabetes Care 32: 1218–1220.
3. Wang MY, Ross-Cisneros FN, Aggarwal D, Liang CY, Sadun AA (2009) Receptor for advanced glycation end products is upregulated in optic neuropathy of Alzheimer’s disease. Acta Neuropathol 118: 381–389.
4. Abe R, Shimizu T, Sugawara H, Watanabe H, Nakamura H, et al. (2004) Regulation of human melanoma growth and metastasis by AGE-AGE receptor interactions. J Invest Dermatol 122: 461–467.
5. Huttunen HJ, Fages C, Kuja-Panula J, Ridley AJ, Rauvala H (2002) Receptor for advanced glycation end products-binding COOH-terminal motif of amphoterin inhibits invasive migration and metastasis. Cancer Res 62: 4805–4811.

sexta-feira, 3 de fevereiro de 2012

370- Cientistas descobrem que Alzheimer pode evoluir como uma infecção

Edição do dia 02/02/2012
02/02/2012 21h55 - Atualizado em 02/02/2012 21h55
Cientistas descobrem que Alzheimer pode evoluir como uma infecção
A descoberta desse mecanismo de transmissão pode ser a chave da cura. Pesquisas foram feitas com ratos nas universidades de Harvard e Columbia.
Cientistas americanos descobriram, em pesquisas com ratos, que o Mal de Alzheimer pode evoluir como se fosse uma infecção. A doença se espalha no cérebro.
Há décadas o Mal De Alzheimer desafia cientistas do mundo inteiro. A doença degenerativa ainda não tem cura. Mas o resultado de dois estudos das universidades de Harvard e Columbia deixou pesquisadores surpresos e animados.
Eles já conheciam uma proteína chamada Tau, que existe em uma pequena área responsável pela memória mais recente. Quando apresenta um defeito, a proteína começa a matar os neurônios dessa região do cérebro.
Mas como a Tau aparece em partes onde ela normalmente não existe, atingindo a fala e os movimentos? Esse era o grande mistério.
Os testes foram feitos em ratos, geneticamente modificados, para produzir a proteína na versão humana.
Depois de vários meses, os cientistas encontraram a Tau em outras partes do cérebro. Isto indica que ela se movimenta. Ela viaja de neurônio para neurônio, como se fosse uma infecção causada por uma bactéria, que se espalha até atingir o meio do cérebro, fazendo o Alzheimer evoluir.
A descoberta desse mecanismo de transmissão pode ser a chave da cura, diz a doutora Karen Duff, que participou do estudo. “Agora é possível imaginar um tratamento que quebre esta corrente e interrompa a transmissão da proteína”, diz a cientista.
Os cientistas suspeitam que outras doenças degenerativas do cérebro, como o Mal de Parkison, evoluam da mesma maneira. Apesar representar um grande avanço, eles não arriscam dizer quando vai haver um remédio capaz para a cura ou pelo menos para o controle do Alzheimer.
No Brasil, a Academia de Neurologia estima que, a cada ano, 900 mil pessoas apresentem os sintomas iniciais da doença.
http://www.youtube.com/watch?v=-4UzEqLDkm0

http://g1.globo.com/jornal-nacional/noticia/2012/02/cientistas-descobrem-que-alzheimer-pode-evoluir-como-uma-infeccao.html

http://youtu.be/hDvpNqozuXg

Enviado por lmo1707 em 16/05/2009
El Grupo de Microtúbulos, coordinado en el Centro de Biología Molecular por Jesús Ávila, fue el primero en esclarecer que la proteína Tau era el componente fundamental que al ensamblarse daba lugar a los ovillos neurofibrilares, una de las dos estructuras aberrantes que se aprecian en enfermos de Alzheimer. Tau es una proteína que se encuentra en los microtúbulos celulares y que, en condiciones normales, contribuye a formar el armazón de la célula.

En la enfermedad de Alzheimer se observa una hiperfosforilación de Tau. Como consecuencia, el armazón de la neurona se altera y, con él, su forma. Dado que la forma determina la sinapsis, su alteración comporta la pérdida de conexiones neuronales. No es eso lo único que ocurre. En determinadas circunstancias la proteína puede autoagregarse, dando lugar a los ovillos neurofibrilares. El interés del grupo se centra en ver cómo se fosforila la proteína y si ello tiene algo que ver con el «ensamblaje aberrante».
En la enfermedad de Alzheimer se observa una hiperfosforilación de Tau; como consecuencia, el armazón de la neurona se altera.
La investigación se canaliza a través de ratones transgénicos a los que se incorpora el gen de la proteinquinasa GSK3, una de las proteínas que fosforila a Tau. La expresión del gen, y por tanto, la aparición de la proteína, se está intentando vehicular a través de la dieta del ratón, de modo que cuando se quiere que el animal esté sano se alimenta de una manera distinta a cuando se pretende que muestre la enfermedad.
En las condiciones patológicas, explica Ávila, el ratón presenta una hiperfosforilación de Tau con unas características patológicas similares a las de la enfermedad de Alzheimer. Pero hay otras que no se manifiestan. Una de ellas, singular en este proceso, es que la proteína no se autoagrega.

quinta-feira, 24 de junho de 2010

235- Alzheimer e AGEs


Miranda VH; Outeiro TF. The sour side of neurodegenerative disorders: the effects of protein glycation. J Pathol. 2010; 221(1): 13-25.

O aumento na esperança de vida observada no último século levou ao surgimento de uma série de doenças relacionadas à idade que colocam novos desafios para as sociedades modernas.
Doenças neurodegenerativas, incluindo Alzheimer, Parkinson, esclerose lateral amiotrófica e as doenças do prions, são debilitantes e até agora doenças incuráveis que exigem uma intensa pesquisa. Estas doenças são caracterizadas por uma lenta e progressiva perda de células neuronais, e pela deposição de proteínas desorganizadas e agregadas no cérebro, ambas intra ou extracelularmente. As doenças neurodegenerativas estão associados com o desdobramento e deposição de proteínas específicas, quer intra ou extracelular no sistema nervoso.
Agentes químicos endógenos, tais como oxigênio e açúcares redutores (estresse oxidativo e carbonilíco) desempenham papel importante nos danos de biomoléculas, levando à perda de sua função normal e, finalmente, a disfunção celular e morte.

A glicação de proteínas ocorre em proteínas desdobradas e agregadas,
provocando desenlace das proteínas (intermediários desenovelados) e posterior auto-agregação em fibrilas amilóides insolúveis. Os principais alvos são biomoléculas com grupos amina livre, tais como proteínas, nucleotídeos e também alguns fosfolipídios. Cadeias laterais dos resíduos de arginina e lisina, o grupo N-terminal de aminoácidos das proteínas, e os grupos tiol das cisteínas, são os principais metas de glicação de proteínas.

A glicação é responsável por um aumento tanto da estabilidade de proteínas através da formação de ligações cruzadas e a resistência a protease. AGEs podem levar a danos celulares interagindo com RAGE, induzindo ao estresse oxidativo e respostas inflamatórias celulares.
Além disso, a glicação pode ser responsável, através do receptor para AGE (RAGE), por um aumento do estresse oxidativo e inflamação através da formação de espécies reativas de oxigênio e a indução de NF-kB.

Algumas conseqüências fisiológicas da glicação de proteínas incluem o desenvolvimento de diabetes mellitus e disfunção cardíaca, distúrbios visuais, nefropatia, doenças vasculares aterosclerose e diabetes.
A glicação tem relevância clínica fundamental, uma vez que pode ser utilizado como um biomarcador específico para diversas doenças. No diabetes, por exemplo, os AGEs podem ser utilizados como marcadores de lesão tecidual e pode prever complicações a longo prazo.
As técnicas não-invasivas foram desenvolvidas para avaliar os níveis de AGEs na pele, como o leitor de auto-fluorescência, que rapidamente medem a auto-fluorescência da pele e, portanto, o acúmulo AGE.

Este processo depende várias condições, tais como a concentração e a reatividade do agente de glicação, a presença dos fatores de catalisadores (metais, íons de buffer e oxigênio), o pH fisiológico e temperatura e meia-vida de cada proteína.


Várias proteínas ligadas a doenças neurodegenerativas, como β amilóide, tau, prions e transtirretina, foram encontrados estar glicadas em pacientes, e isto é pensado estar associado com o aumento da estabilidade da proteína através da formação de ligações cruzadas que estabilizam os agregados da proteína.
Príons não são vírus, nem bactérias: são modificações de proteínas normais do corpo. Embora em sua forma normal essas proteínas sejam inofensivas, o acúmulo da forma modificada pode levar à morte de neurônios. Com a degeneração das células nervosas, o tecido cerebral adquire um aspecto esponjoso. Por isso, as doenças causadas por príons são conhecidas como encefalopatias espongiformes.
Portanto, é essencial desvendar os mecanismos moleculares subjacentes à glicação de proteína para compreender seu papel na neurodegeneração. O papel da glicação de proteínas nas principais doenças neurodegenerativas e o destaque no valor potencial da glicação de proteínas como biomarcador ou destino da intervenção terapêutica.

Na doença de Alzheimer (AD), depósitos extracelulares de peptídeo β amilóide (ABeta) (placas amilóides) e depósitos intracelulares de proteína tau (emaranhados neurofibrilares) são as principais características patológicas.




Desde a descoberta de hemoglobina glicada por Dglucose, que é atualmente utilizado como um biomarcador da doença diabetes, a glicação foi amplamente investigado. No entanto, D-glucose é o menos reativo de todos açúcares redutores e sua concentração intracelular é insignificante, enquanto compostos reativos dicarbonílicos são mais reativo. O metilglioxal, presente em todas as células é considerado ser o agente mais reativo da glicação. Methylglyoxal é formada principalmente pela não-enzimáticos β-eliminação do grupo fosfato do triose fosfatos derivados da glicólise.
Um aumento em compostos dicarbonílicos (estresse carbonila) é frequentemente realizado sob a hiperglicemia, o estresse oxidativo ou atividade diminuída de seus caminhos catabólicos.
AGEs podem afetar diretamente a estrutura e a função da proteína e, além disso, as proteínas AGES-modificadas também exercem efeitos celulares mediados por receptores específicos, incluindo o receptor scavenger do macrófago, MSR tipo II, OST-48, 80K-H, galectina-3, CD36 e receptor para AGEs (RAGE).
RAGE pertence à imunoglobulina superfamília de receptores, com um amplo repertório de ligantes que podem ser gerados endogenamente, tais como AGEs, fibrilas Abeta, fibrilas amilóides transtirretina, e anfoterina mediadores pró-inflamatórios como-citocinas, da família S100/calgranulina. Um exemplo é o emprego de fibrilas amilóides. Estas fibrilas são formadas quando determinadas proteínas se enovelam de forma incorreta formando agregados insolúveis. De causas ainda desconhecidas, este processo dá origem a diversas doenças,denominadas amiloidoses, como a doença de Alzheimer.

terça-feira, 11 de maio de 2010

154- Poster: AGEs e Alzheimer

Clique na imagem, duas vezes, para facilitar a leitura.

























BASTOS, E. C. L., CANUTO, M. C. L., SEARA, L. T. e Relação entre os produtos de glicação avançada(AGEs) e a Doença de Alzheimer. In: Congresso Alagoano de Cardiologia, 7, 2007, Maceió. Anais do 7° Congresso Alagoano de Cardiologia. Maceió: , 2007. p.59 - 59.

Apresentado no III Simpósio Alagoano de Nutrição. Maceió, 20 e 22 de agosto, 2008.

sexta-feira, 16 de abril de 2010

85- Alzheimer: Neuropatologia





Tanto as placas amilóides e emaranhados neurofibrilares são visíveis ao microscópio nos cérebros de pessoas com doença de Alzheimer. As placas são depósitos densos, insolúveis, da proteína beta-amilóide e de material celular que estão localizadas fora e ao redor dos neurônios. Os emaranhados neurofibrilares (ENFs) consistem em depósitos intracelulares compostos predominantemente pela proteína Tau, numa forma hiperfosforilada, que desempenham um papel central na neurodegeneração e disfunção neuronal na DA. Fibras entrelaçadas dentro das células nervosas, chamados emaranhados. É provável que muitos indivíduos, em sua velhice, desenvolvam essas placas e os emaranhados como parte do envelhecimento normal, no entanto, pacientes com Alzheimer têm um número maior de áreas específicas do cérebro, como o lobo temporal. Estes componentes protéicos, por serem de alta longevidade, são frequentemente modificados pelos produtos finais de glicação avançada, AGEs. Os AGEs atuam na aceleração da formação e deposição da placa senil e na glicação da proteína Tau, levando a formação dos emaranhados neurofibrilares. Além disso, estão relacionados a fatores pró-inflamatórios e pró-oxidativos, através de sua interação com o receptor específico (RAGE) e consequente estresse oxidativo.
A doença de Alzheimer tem sido definida como uma doença que destrói as proteínas ou proteopatía, devido ao acúmulo de e proteínas tau, anormalmente dobrado, no cérebro. Placas neuríticas são compostas de pequenos peptídeos de 39-43 aminoácidos, chamada beta-amilóide (também chamado de A-beta). Beta-amilóide é um fragmento derivado de uma proteína maior chamada proteína precursora amilóide (APP, por sua sigla em Inglês). Esta proteína é essencial para o crescimento de neurônios para a sua sobrevivência e de reparação pós-lesão. A doença de Alzheimer, um processo ainda desconhecido é responsável pela APP deve ser dividido em vários fragmentos menores por enzimas que catalisam o processo de proteólise. Um desses fragmentos é de fibras beta-amilóide, que são coletados e depositados no exterior das células nervosas microscópicas formações densas, conhecidas como placas senis.

Escrito em verde de responsabilidade de Luci Tojal e Seara

84- ALZHEIMER Y PROTEINA TAU

lmo1707 - 16 de maio de 2009 - O grupo de microtúbulos, coordenado no Centro de Biologia Molecular de Jesus Ávila, foi o primeiro a esclarecer que a proteína Tau foi o elemento-chave que deu origem ao amontoado de emaranhados neurofibrilares, uma das duas estruturas aberrantes que são são vistos na doença de Alzheimer. Tau é uma proteína encontrada nos microtúbulos celulares, e que normalmente ajuda a formar a estrutura da célula.

Na doença de Alzheimer é observado hiperfosforilação de tau, como resultado, o quadro do neurônio é alterada. Como resultado, a estrutura do neurônio é alterada e, com isso, a sua forma. A forma determina a sinapse, sua alteração implica na perda de conexões neurais. Isso não é tudo o que acontece. Sob certas circunstâncias, a proteína pode autoagregar-se, resultando em emaranhados neurofibrilares.



A pesquisa é realizada através de camundongos transgênicos ao qual se incorpora o gene da proteína quinase GSK3, uma proteína que fosforila Tau. A expressão do gene e, portanto, o aparecimento das proteínas, estão tentando veicular através da dieta do rato, então quando você quer que o animal esteja saudável alimenta-o de forma diferente do que quando se pretende mostrar da doença.
.
Em condições patológicas, Ávila disse, o rato apresenta uma hiperfosforilação de tau com umas características patológicas similares aos da doença de Alzheimer. Mas há outras que não se manifestam. Uma delas, única neste processo, é que a proteína não se autoagrega.

sábado, 20 de fevereiro de 2010

28- Resumo: PRODUTOS DE GLICAÇÃO AVANÇADA E A DOENÇA DE ALZHEIMER


BASTOS, E. C. L. ; CANUTO, M. C. L. ; SEARA, L. T. e . Relação entre os produtos de glicação avançada(AGEs) e a Doença de Alzheimer.. In: Congresso Alagoano de Cardiologia, 7, 2007, Maceió. Anais do 7 Congresso Alagoano de Cardiologia. Maceió, 2007. p. 59-59.


A Doença de Alzheimer (DA) é a desordem neurodegenerativa associada à idade mais comum, considerada como a principal causa de demência, que afeta uma proporção crescente da população idosa (WONG et al., 2001; GUIMERÀ; GIRONÉS; CRUZ-SÁNCHEZ, 2002; LUTH et al., 2005; LAFERLA; GREEN; ODDO, 2007).

Trabalho de Conclusão de Curso apresentado à Faculdade de Nutrição da Universidade Federal de Alagoas, 2009, por EMANUELLE CRISTINA LINS BASTOS, orientado por LUCI TOJAL e SEARA.


RESUMO:
A Doença de Alzheimer (DA) é a mais comum desordem neurodegenerativa associada à idade e está ligada a ocorrência de placas amiloides e emaranhados neurofibrilares, compostos, respectivamente, pelo peptídeo β-amilóide e proteína Tau. Estes componentes protéicos, por serem de alta longevidade, são frequentemente modificados pelos produtos finais de glicação avançada, AGEs. Esta revisão tem como objetivo avaliar a relação entre os AGEs e a Doença de Alzheimer. Para tanto, foram realizados levantamentos em bancos de dados de publicações da área, nos últimos 15 anos, considerando-se artigos de revisão, estudos clínicos e experimentais. A glicação de proteínas tem sido apontada como fator primário nos eventos que levam a patogênese da DA. Os AGEs atuam na aceleração da formação e deposição da placa senil e na glicação da proteína Tau, levando a formação dos emaranhados neurofibrilares. Além disso, estão relacionados a fatores pró-inflamatórios e pró-oxidativos, através de sua interação com o receptor específico (RAGE) e consequente estresse oxidativo. O Diabetes Mellitus é considerado outro fator de risco para o desenvolvimento e progressão da DA, devido ao estado hiperglicêmico contínuo, que leva a geração de AGEs. A dieta parece contribuir no desenvolvimento da DA devido ao seu papel na indução do estresse oxidativo e na formação endógena de AGEs. Eles são gerados durante todos os tipos de cozimento e seus níveis aumentam com a intensidade e extensão do tratamento térmico. Os AGEs ingeridos são absorvidos, somando-se aos endógenos no surgimento e na progressão da DA. É possível afirmar que uma dieta pobre em produtos de glicação e rica em vitaminas e antioxidantes são eficazes no retardo da progressão da doença. Atualmente, existem divergências no que diz respeito às fontes dietéticas de AGEs, sendo importante a realização de mais estudos relacionados a este tema. A tendência atual da pesquisa científica é ampliar o estudo dos mecanismos envolvidos na geração de AGEs e das propriedades anti-glicantes de compostos presentes nos alimentos como conduta terapêutica, concorrendo para a melhoria da qualidade de vida dos portadores dessa enfermidade.




No vídeo observa-se os microtúbulos e a proteína TAU formando os amaranhados neurofibrilares.