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Falo sobre composição, valor nutritivo dos alimentos e biodisponibilidade dos nutrientes. Interações entre nutrientes: reação de Maillard e outras reações com proteínas, principalmente AGEs (Advanced Glycation End Products) e a relação desses compostos com as doenças crônicas: Diabetes, Alzheimer, câncer, doenças cardiovasculares entre outras. Atualmente, dedico-me mais ao conhecimento dos AGEs (glicação das proteínas dos alimentos e in vivo).

"Os AGEs (produtos de glicação) atacam praticamente todas as partes do corpo. É como se tivéssemos uma infecção de baixo grau, tendendo a agravar as células do sistema imunológico. O caminho com menos AGEs; escapa da epidemiologia dos excessos de alimentação" disse Vlassara. http://theage-lessway.com/

ATENÇÃO: A sigla AGEs não significa ácidos graxos essenciais.

Consulte também o http://lucitojalseara.blogspot.com/ Alimentos: Produtos da glicação avançada (AGEs) e Doenças crônicas.

quinta-feira, 22 de abril de 2010

108- CARNE -Ferro e proteína















Heme é composto por uma estrutura em anel da porfirina com um átomo de ferro central. A função primária de ferro heme é como o componente de transporte de oxigénio da hemoglobina nas hemácias e proteínas mioglobina no tecido muscular.

Ferro heme (da carne): é absorvido mais fácilmente, menos dependente de outros componentes da dieta e favorece a absorcão do ferro não heme.

O cálcio afeta tanto a forma heme como a não heme, nos demais casos somente a forma não heme.
Ferro heme (da carne são as melhores fontes deste elemento): mais biodisponível, depende só da competição com o Cálcio. A carne bovina possui 50% do seu teor de ferro na forma de ferro heme, cuja biodisponibilidade varia de 15 a 35%.

Ferro é um gerador de radicais livres

Em um ambiente aquoso, o ferro pode ser encontrado em dois estados de oxidação principal ou como ferro (Fe +2) ou férrico (Fe +3) de ferro. Conversão entre esses dois estados de ferro é feito com relativa facilidade. Na concentração de oxigênio encontrados em condições fisiológicas, o ferro é encontrado principalmente na mais estável forma oxidada férrico. Por outro lado, importantes processos biológicos, como o transporte transmembrana, deposição de ferro na ferritina e na síntese do heme exigem que o ferro seja em seu estado reduzido ferrosos. Isto leva a um papel crítico de ferrireductases no metabolismo do ferro. As capacidades redox do ferro também pode ser a base da potencial toxicidade resultante da seqüência de Haber-Weiss-Fenton (mostrado mais adiante), que leva à geração de radicais hidroxila, após a formação de superóxido, após a redução de um elétron do oxigênio molecular (O2) por ferro. O radical hidroxila pode atacar proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos e iniciar a peroxidação lipídica em cadeia de propagação. O corpo da pessoa comum contém, aproximadamente, 3-4 g de ferro.


Uma forma natural de ferro quelatado alimento é de ferro heme, encontrado em grandes quantidades nas carnes vermelhas ou escuras. ferro heme é um importante benefício nutricional, pois a biodisponibilidade deste tipo de ferro na dieta é alta e geralmente não é afetada por inibidores de absorção de ferro importante na dieta, como os polifenóis e fitatos, apesar de ferro heme foi relatado para ser inibida pelo cálcio. biodisponibilidade do ferro do leite materno é superior a partir de fórmula infantil, e isso pode estar relacionado ao conteúdo lactoferrina do leite materno. No entanto, o papel da lactoferrina na biodisponibilidade do ferro do leite permanece incerto.


Elevados de ferritina sérica como Fator de Risco para Doenças Crônicas
O excesso de ferro no organismo é uma possível fonte de estresse oxidativo devido à sua capacidade para participar na geração de radicais livres.

Em 1981, a hipótese que foi colocado diante de ferro no organismo aumentou em homens comparados com as mulheres foi fundamental para explicar a diferença entre homens e mulheres em risco para doença cardiovascular. O interesse no potencial papel do ferro na doença cardiovascular foi reacendido cerca de uma década mais tarde, com o apoio epidemiológico da hipótese de doença de coração de ferro a partir de estudos na Finlândia. No estudo finlandês, os estoques de ferro foram estimadas com base nas concentrações de ferritina sérica. Os homens com uma concentração de ferritina sérica superior a 200 Âμg / L tiveram um aumento de 2,2 vezes no risco de infarto agudo do miocárdio.

Baseado em uma revisão sistemática de vários estudos prospectivos de status de ferro e as doenças cardiovasculares, não parece ser forte e consistente apoio de uma associação entre os níveis de ferro e de doenças coronarianas. Um papel potencial do ferro (ferritina elevada) em outras doenças crônicas, incluindo câncer e diabetes tipo 2, tem sido sugerido, mas continua inconclusivo. A interpretação dos estudos epidemiológicos em que a ferritina sérica é usada como um biomarcador de armazenamento de ferro deve ser feito com cautela porque esses estudos podem ser confundidos. A ferritina sérica é um indicador útil das reservas de ferro elevado na maioria das circunstâncias. No entanto, é também uma proteína de fase aguda, e as concentrações de ferritina sérica são artificialmente criados na presença de inflamação crônica, que se tornou cada vez mais apreciada como um importante fator de risco independente para muitas doenças crônicas. Apesar das associações em alguns estudos de ferritina alta com doença cardíaca, diabetes tipo 2 e câncer de cólon, os efeitos adversos para a saúde das reservas de ferro moderadamente elevados na população em geral permanecem controversos.

Proteínas


A proteína miofibrilar da carne apresenta elevado valor biológico pela disponibilidade em aminoácidos essenciais e pela digestibilidade dos mesmos, sendo que o tecido conjuntivo apresenta menor valor biológico.
A digestibilidade da fração protéica da carne varia de 95% a 100% e a proteína da carne contém todos os aminoácidos essenciais ao ser humano.
Existem variações no teor protéico da carne em relação aos cortes cárneos, idade, alimentação, sexo e raça do animal, embora não sejam significativas.


Os músculos são constituídos por uma série de proteínas, sendo estas dispostas em forma de filamentos ou dispersas no sarcoplasma.


As proteínas dos miofilamentos possuem basicamente função motora, enquanto as sarcoplasmáticas função regulatória.


As principais proteínas dos miofilamentos são a actina (filamentos finos) e a miosina (filamentos grossos), que respondem por cerca de 75% a 80% do total das proteínas dos miofilamentos e encontram-se sobrepostas de maneira a tornar possível o deslizamento de uma sobre a outra no momento da contração muscular. Uma série de outras proteínas, principalmente com função reguladora e estrutural (ligação), constituem os miofilamentos; como as que formam os discos Z.
A organização dos miofilamentos formam as miofibrilas, nas quais é possível identificar a unidade funcional do músculo, o sarcômero, que é definido como a distância entre dois discos Z.

Proteínas miofibrilares ou contrateis
  • Importância: contribuem para o valor nutricional da carne.
  • Apresentam-se como filamentos grossos e delgados
  • Dividem-se em:
  • - proteínas contráteis (actina, miosina) – 75-80% das proteínas miofibrilares
  • Miosina: 50-55% da proteína miofibrilar;
  • Actina: 20-25% da proteína miofibrilar;
  • - proteínas reguladoras da contração (tropomiosina, troponina). (16-20% das proteínas miofibrilares).
  • Troponina: proteína receptora de cálcio.
  • Tropomiosina: estrutura fibrilar
Tecido conjuntivo
Com a função estrutural está presente em todos os cortes, porém, com proporções variáveis em cada um.

Apresenta vários tipos, porém os mais importantes na carne são o colágeno e a elastina.
O colágeno responde por parte da dureza de um corte cárneo.

Quando o animal é muito jovem, a proporção de colágeno é maior, porém, a estrutura desse tecido é termo-lábil, ou seja, sob calor verifica-se sua transformação em gelatina, de forma que a carne torna-se tenra.

Em animais adultos a proporção de colágeno é menor, porém, com a idade ocorre a formação de ligações cruzadas nas moléculas de colágeno, o que confere uma termo-estabilidade, ou seja, não se observa sua transformação em gelatina com o calor, o que torna a carne menos macia.
A elastina tem pequena participação na constituição da carne, entretanto, é importante pelo fato de estar presente nos vasos sangüíneos e por apresentar termo-estabilidade.

Com a cocção a elastina se intumesce e se alonga mas não se dissolve.


Proteínas do tecido conjuntivo ou estroma
  • Colágeno 20-25% do total de proteínas
  • Constituição: tendões e ligamentos (maior quantidade); ossos, pele, músculos (menor concentração).
  • Aminoácidos constituintes: glicina (1/3 do total), prolina e hidroxiprolina (outra 1/3 parte).
  • São inextensíveis e insolúveis.
  • (epimísio, endomísio, endotélio, cartilagem)
Fatores que influenciam na variação do colágeno: espécie, raça, indivíduo, músculo, idade, etc.

Importância : textura da carne
Gelatinização do colágeno- Aquecimento em meio aquoso (60-65°C)
Destruição das ligações covalentes e não covalentes (dissociação das fibrilas, desdobramento da tripa hélice e hidrólise)
Contração da fibra, dispersando-se em água (gelatinização)
Valor nutricional.

  • Elastina (5% do tecido conjuntivo do músculo)
  • Mediadores da adesão
  • Ligamentos das artérias, paredes das artérias, órgãos e músculos.
  • Dotadas de elasticidade.
  • Composição aminoacídica (95% aa apolares): glicina, alanina, valina e prolina, hidroxiprolina (10 x <>
  • Estrutura fibrosa, insolúvel, absorve água sob aquecimento.
  • Prejudica maciez da carne
  • Valor nutricional.

Proteínas sarcoplasmáticas (30-35% das proteínas totais do músculo)

Enzimas envolvidas com metabolismo de carboidratos e proteínas
Hemoglobina
Mioglobina (concentração: 0,5 a 7 mg/g)

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