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Este blog foi criado em 02 de dezembro de 2009,
como suporte aos meus alunos, contudo, estou aposentada desde 10 de março de 2012, sem atividade de ensino, não tendo mais interesse de desenvolver alguns assuntos aqui postados. Continuo com o blog porque hoje está com > 237.000 visitantes de diversos lugares do mundo. Bem-vindo ao nosso ambiente virtual. Retorne com comentários e perguntas: lucitojal@gmail.com.
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Falo sobre composição, valor nutritivo dos alimentos e biodisponibilidade dos nutrientes. Interações entre nutrientes: reação de Maillard e outras reações com proteínas, principalmente AGEs (Advanced Glycation End Products) e a relação desses compostos com as doenças crônicas: Diabetes, Alzheimer, câncer, doenças cardiovasculares entre outras. Atualmente, dedico-me mais ao conhecimento dos AGEs (glicação das proteínas dos alimentos e in vivo).

"Os AGEs (produtos de glicação) atacam praticamente todas as partes do corpo. É como se tivéssemos uma infecção de baixo grau, tendendo a agravar as células do sistema imunológico. O caminho com menos AGEs; escapa da epidemiologia dos excessos de alimentação" disse Vlassara. http://theage-lessway.com/

ATENÇÃO: A sigla AGEs não significa ácidos graxos essenciais.

Consulte também o http://lucitojalseara.blogspot.com/ Alimentos: Produtos da glicação avançada (AGEs) e Doenças crônicas.

sexta-feira, 16 de abril de 2010

84- ALZHEIMER Y PROTEINA TAU

lmo1707 - 16 de maio de 2009 - O grupo de microtúbulos, coordenado no Centro de Biologia Molecular de Jesus Ávila, foi o primeiro a esclarecer que a proteína Tau foi o elemento-chave que deu origem ao amontoado de emaranhados neurofibrilares, uma das duas estruturas aberrantes que são são vistos na doença de Alzheimer. Tau é uma proteína encontrada nos microtúbulos celulares, e que normalmente ajuda a formar a estrutura da célula.

Na doença de Alzheimer é observado hiperfosforilação de tau, como resultado, o quadro do neurônio é alterada. Como resultado, a estrutura do neurônio é alterada e, com isso, a sua forma. A forma determina a sinapse, sua alteração implica na perda de conexões neurais. Isso não é tudo o que acontece. Sob certas circunstâncias, a proteína pode autoagregar-se, resultando em emaranhados neurofibrilares.



A pesquisa é realizada através de camundongos transgênicos ao qual se incorpora o gene da proteína quinase GSK3, uma proteína que fosforila Tau. A expressão do gene e, portanto, o aparecimento das proteínas, estão tentando veicular através da dieta do rato, então quando você quer que o animal esteja saudável alimenta-o de forma diferente do que quando se pretende mostrar da doença.
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Em condições patológicas, Ávila disse, o rato apresenta uma hiperfosforilação de tau com umas características patológicas similares aos da doença de Alzheimer. Mas há outras que não se manifestam. Uma delas, única neste processo, é que a proteína não se autoagrega.

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