373- Centenário da descoberta da reação de Maillard até os AGEs

Centenário da descoberta da reação de Maillard, que hoje tem um interesse cada vez maior devido ao seu impacto sobre questões de atratividade de alimentos e saúde em geral.

Economicamente, o impacto da reação de Maillard é crucial para as ciências médicas, bem como para as indústrias alimentar e farmacêutica.

A ainda há muito a ser descoberto sobre a química de produtos de Maillard e seus efeitos sobre alimentação e saúde.

A combinação de todos estes aspectos irão fazer parte da reunião deste ano do Simpósio Internacional sobre a reação de Maillard nos campos da medicina e aplicações em alimentos.

Nancy, September 16 -20, 2012

A reação que ocorre no processo de Maillard difere de outros dois processos de escurecimento não enzimático, aquele conhecido como caramelização, em que ocorre a desidratação, condensação e polimerização do carboidrato, e a degradação do ácido ascórbico a ácido dehidroascórbico, ambos levando à formação de polímeros escuros, sem o envolvimento de nitrogênio e, portanto, de proteínas. 

Na figura acima podemos ver a glicação proteica, conhecida como Reação de Maillard, ocorrendo entre açúcares redutores e grupos amino livres da proteína, via adição nucleofílica, formando bases de Shiff. Essas bases são rearranjadas para uma forma mais estável e essencialmente irreversível, chamada de produtos de Amadori. Durante esta reorganização, grupos intermediários carbonila são acumulados. Estes compostos são conhecidos como alfa-dicarbonilas ou oxaldeídos, incluindo a 3-deoxiglicosona e metilglioxal (Baynes e Thorpe, 1999). As alfa-dicarbonilas tem a habilidade de reagir com grupos amino, sulfidrila e guanidina em proteínas (Lo et al., 1994;  Frye et al., 1998). As alfa-dicarbonilas podem também reagir com grupos lisina e arginina de proteínas, formando compostos estáveis como os aductos N-(carboximetil)lisina (Basta et al., 2008).
Devido à heterogeneidade das estruturas formadas, denominadas AGEs, podem ocorrer formação de ligações cruzadas. As proteínas afetadas por este processo, geralmente, são estáveis e de longa vida como o colágeno. A formação das ligações cruzadas induzida por ligações de AGEs aumenta a rigidez da matriz proteica, impedindo seu funcionamento, bem como aumenta a resistência à remoção por processos proteolíticos, afetando o processo de reposição tecidual. Esses processos permitem o avançar do envelhecimento e aceleram as doenças relacionadas a idade (Paul e Bailey, 1999).