354- Efeito da fervura, do calor e do congelamento na qualidade protéica do leite cru

http://www.youtube.com/watch?v=1W2hc-ZIMM0



Falo sobre a qualidade do leite de vaca, biodisponibilidade de seus aminoácidos nos diversos tipos de leite. Formação de Furosina, Lisinoalanina e Carboximetillisina (AGE). Qualidade das proteínas do leite cru, congelamento, pasteurizado, UHT, e fervura.

353- Qualidade nutricional e segurança das fórmulas a base de leite

http://youtu.be/n4PmXlnWm-Y



Falo sobre a qualidade nutricional e segurança das fórmulas a base de leite, observadas pela Lisinoalanina e CML, marcadores de danos proteicos e diminuída digestibilidade.

322- Desnaturação protéica dos componentes do leite pelo tratamento térmico

Até mesmo um tratamento térmico moderado desencadeia a reação de Maillard, formando lactose-lisina e outros compostos que reduzem a quantidade de lisina disponível.

A perda desta não é significante durante a pasteurização (1-2%) ou a esterilização UHT(2-4%), entretanto, os tratamentos mais intensos, como a concentração evaporativa em altas temperaturas ou a esterilização durante o enlatamento, podem causar perdas de mais de 20%. A estocagem de produtos UHT por longos períodos, em temperaturas acima de 35%, também pode reduzir significativamente a lisina disponível. Como as proteínas do leite contêm lisina em abundância, perdas pequenas não são nutricionalmente significantes, exceto em casos nos quais os produtos lácteos são usados para compensar dietas deficientes em lisna.

A fervura do leite, separa as proteínas do soro, ficando uma película no panela e outra na superfície do leite.

xxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxx
http://professor.ucg.br/SiteDocente/admin/arquivosUpload/8930/material/TCC-Giulianna%20-%20INFLU%C3%8ANCIA%20DO%20TRATAMENTO%20T%C3%89RMICO%20NO%20VALOR%20NUTRICIONAL%20DO%20LEITE%20FLUIDO.pdf
INFLUÊNCIA DO TRATAMENTO TÉRMICO NO VALOR NUTRICIONAL DO LEITE FLUIDO
NUTRICIONAL DO LEITE FLUIDO

O tratamento térmico do leite origina a desnaturação das proteínas do soro. O efeito varia dependendo da severidade do aquecimento desde a desnaturação parcial durante a pasteurização até a total na esterilização

convencional.

A desnaturação das proteínas do soro desempenha um importante papel no desenvolvimento do aroma de cozido. Este aroma não é perceptível no leite pasteurizado HTST, porém forma parte do sabor característico do leite esterilizado (Varnam & Sutherland, 1995).

Pode constatar-se que uma pasteurização realizada em condições ótimas não ocasiona uma desnaturação apreciável. No leite pasteurizado podem ocorrer maiores perdas por ação de luz, sendo os aminoácidos mais afetados a metionina, triptofano e a tirosina. A esterilização convencional, em autoclave, provoca a máxima desnaturação. Já o aquecimento UHT Direto não desnatura mais do que 60% das proteínas do lactosoro, o que não afeta o valor biológico das mesmas, apenas desfazem parte de sua conformação globular, podendo

tornar-se até mais digerível (Varnam & Sutherland, 1995; Veisseyre, 1988).

As caseínas não se comportam, frente ao aquecimento, como as proteínas solúveis. Para poder constatar alguma modificação, é necessário o aquecimento a temperaturas muito elevadas, superiores a 120°C, durante 10 minutos (Veisseyre, 1988). Após a pasteurização observam-se perdas do aminoácido lisina, decorrentes da Reação de Maillard, na qual grupamentos amina de alguns aminoácidos unem-se a lactose, que tem um paralelismo entre a sua intensidade, a temperatura do tratamento térmico e o valor nutricional do leite. Quanto maior a temperatura utilizada durante o tratamento térmico, maior a velocidade da Reação de Maillard e, portanto maiores as perdas de lisina. As perdas de lisina podem chegar a 4% por tratamento UHT direto e por volta de 5,5% pelo UHT indireto. As perdas de lisina na pasteurização são de aproximadamente 1 a 2%, podendo ter maiores perdas por ação da luz (Varnam & Sutherland, 1995).

xxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxx

http://www.fasb.edu.br/revista/index.php/ideia/article/viewFile/47/30

314 - Inversão do fator limitante do leite aquecido até 150°C

• • As proteínas solúveis são desnaturadas de maneira irreversível a partir de 60°C durante alguns minutos.
  • As imunoglobulinas são menos termoestáveis (89% é destruída a 70°C por 30 minutos, seguida da lactoglobulina (32%) e lactoalbumina (6%). O aquecimento libera grupos –SH, procedentes de aminoácidos sulfonados (cistina e cisteína).
  • Formam-se compostos sulfonados e substâncias redutoras que são oxidadas pelo oxigênio atmosférico
  • Sabor a cozido do leite deve-se a essa liberação de grupos –SH.
  • As proteínas do leite são de fácil digestão. Além disso, elas são de elevado valor biológico — contêm os aminoácidos essenciais em quantidade e proporção adequadas.
  • As principais proteínas do leite são a caseína, a b-lactoglobulina e a a-lactoalbumina. Os cinco tipos de caseínas (fosfoproteínas) representam 80% das proteínas do leite, o restante é constituído pela b-lactoglobulina e a-lactoalbumina com 16% e 4% do total das proteínas respectivamente.
  • Tanto a b-lactoglobulina como a a-lactoalbumina são nutricionalmente melhores que a caseína, devido ao maior conteúdo de aminoácidos essenciais, como lisina, metionina e triptofano.

Todas as proteínas não são iguais.

Algumas das proteínas que ingerimos contém todos os aminoácidos necessários para construir novas proteínas. Este tipo é chamado de proteína completa. As fontes de proteína animal tendem a ser completas. Outras fontes de proteína falta um ou mais aminoácidos "essenciais", ou seja, aminoácidos que o corpo não pode fazer a partir do zero ou criar modificando outro aminoácido. Chamados de proteínas incompletas, estas geralmente vêm de frutas, legumes, grãos e nozes.

98- LISINOALANINA - NIVEIS EM ALIMENTOS - R.F. HURRELL

78- Leite UHT - formação de lactulose, furosina, galactosil- Beta piranona e lisinoalanina

LISINOALANINA (LAL). Um aminoácido incomum, que não é um dipeptídeo, o qual tem sido econtrado em proteínas de alimentos cozidos. Ela é formada nos alimentos que foram aquecidos ou tratados com álcali. Tem sido envolvida na nefrocitomegalia em ratos.

A formação de lactulose, furosina, galactosil- Beta piranona e lisinoalanina foi estudada em amostras de leite UHT produzido por qualquer aquecimento direto ou indireto em plantas industriais e por aquecimento indireto em uma planta piloto.

Em particular, os efeitos das condições de esterilização severas, proporções diferentes de recirculação de leite e armazenamento do produto acabado (23°C por até 90 dias) foram investigados sobre os níveis das moléculas acima em leite UHT.

Um aumento expressivo dos valores de todos os indicadores ocorreu quando o processo severo de calor foi aplicado, mas nenhuma relação direta foi encontrada entre seus níveis e as condições de tempo e temperatura utilizadas. Níveis de lactulose e furosina foram confirmados ser estritamente relacionada no leite UHT. Formação de galactosil- beta - piranona foi fortemente reforçada, provando que produtos avançados da reação Maillard ocorre amplamente, o que não é detectado pelo valor furosina.

A lisinoalanina provou ser o índice mais sensível de condições de armazenamento entre os quatro parâmetros estudados.

Os dados sugerem que a defesa da qualidade do leite UHT pode ser alcançada apenas fixando limites máximos para os parâmetros de dano pelo calor. Além de evitar o sobreaquecimento injustificado do leite, esta abordagem pode permitir manipulações, como o reprocessamento leite, quando o leite é submetido a um segundo tratamento. Garantia de evitar o abuso de calor no processamento de leite UHT.

Os resultados deste trabalho mostram que, ao lado das condições de tempo / temperatura do tratamento térmico, (i) tipo de processo, (ii) as características das plantas, e (iii) condições de instalações de gestão (ex.: tempo de execução antes da limpeza para a remoção de incrustações) pode contribuir substancialmente para o dano de calor final do leite UHT.

Por isso, uma designação exaustiva de leite UHT deve incluir especificados requisitos em termos de tratamento térmico (por exemplo, o limite superior do tratamento térmico).

Stefano Cattaneo · Fabio Masotti · Luisa Pellegrino. EVects of overprocessing on heat damage of UHT milk. Eur Food Res Technol. 2008; 226:1099–1106.

Até mesmo um tratamento térmico moderado desencadeia a reação de Maillard, formando lactose-lisina e outros compostos que reduzem a quantidade de lisina disponível.

A perda desta não é significante durante a pasteurização (1-2%) ou a esterilização UHT(2-4%), entretanto, os tratamentos mais intensos, como a concentração evaporativa em altas temperaturas ou a esterilização durante o enlatamento, podem causar perdas de mais de 20%. A estocagem de produtos UHT por longos períodos, em temperaturas acima de 35%, também pode reduzir significativamente a lisina disponível. Como as proteínas do leitem contêm lisina em abundância, perdas pequenas não são nutricionalmente significantes, exceto em casos nos quais os produtos lácteos são usados para compensar dietas deficientes em lisna.

DAMODARAN, Srinivasan; PARKIN, Kirk L; FENNEMA, Owen R. Química de alimentos de Fennema. Tradução Adriano Brandelli et al. 4ªed. Porto Alegre: Artmed, 2010. 900p. 28cm. ISBN 978-85-363-2248-3

75- Lisinoalanina e fórmulas lácteas enterais

Caseína e caseinatos são os principais ingredientes de fórmulas para nutrição enteral. O processo de fabricação da caseína e caseinatos e os tratamentos térmicos necessários para assegurar a estabilização microbiológica e vida útil satisfatória dos produtos finais são particularmente favoráveis para a formação de lisinoalanina (LAL), que é considerado um marcador útil de danos térmicos e digestibilidade reduzida de proteínas.

O conteúdo lisinoalanina de 18 diferentes tipos de fórmulas para nutrição enteral foi determinada por HPLC. As fórmulas líquidas têm em média valores de 528 μg/g LAL / g de proteína, variando de 160 a 800 μg/g de proteína (teor médio de fórmulas para uso pediátrico 747 μg de LAL/g de proteína). Estes valores são bastante alto, considerando que o valor médio detectado em Leite UHT potável é de 117 μg/g de proteína.

Em princípio, a preparação de caseinatos e a estabilização térmica do produto final são as duas etapas mais favoráveis para a formação de LAL. O fato de cinco amostras estabilizadas por um tratamento UHT, tem um valor médio de 512 μg de LAL/g de proteína sugere que o conteúdo de LAL depende mais da qualidade dos ingredientes de partida que do processo de esterilização. A melhor seleção dos ingredientes de partida deve melhorar a qualidade de fórmulas para nutrição enteral, que é muito desejáveis na formulação de alimentos para os consumidores com elevada exigência nutricional.
O processo alcalino para produzir caseinatos é particularmente favorável para a formação da LAL. No entanto, o conteúdo LAL pode variar de 128 para 2992 μg de LAL/g de proteína (Pellegrino et al., 1996), dependendo sobre as condições de produção, fato que claramente mostra a possibilidade de produzir caseinatos com satisfatória características nutricionais. A melhor seleção do matérias-primas devem melhorar a qualidade das fórmulas para nutrição enteral, uma conquista muito desejável enquanto os produtos de formulação para os consumidores com muito exigências nutricionais elevadas, pelo menos no caso dos produtos para uso pediátrico.
Boschin G. et al Lysinoalanine Content of Formulas for Enteral Nutrition. Journal of Dairy Science Vol. 86(7): 2283–2287, 2003

72- Lisinoalanina em leite e derivados

Ir para o link abaixo, observar como ocorre formação de lisinoalanina no leite UHT, em pó, e no leite hipoalergênico.

Fonte: http://www.blogger.com/post-edit.g?blogID=4112299184997031555&postID=4973595462957761491

A proteína nativa é mantida por um delicado balanço de forças não covalentes, como pontes de hidrogênio, pareamento de íons, interações hidrofóbicas e força de van der Waals. Com o aumento da temperatura, essas interações são rompidas e a proteína se desdobra.

Algumas proteínas recuperam sua conformação ativa após o resfriamento, porém, para a maioria, a desnaturação é irreversível. As proteínas desenroladas formam estruturas dispersas que podem se agregar. Essa agregação ocorre quando resíduos hidrofóbicos, que normalmente ficam no interior da molécula nativa e são expostos ao solvente, em conseqüência do desenrolamento, interagem com outros resíduos hidrofóbicos de outras cadeias desenroladas.

A temperatura que favorece o desenrolamento também aumenta a propensão à quebra das ligações peptídicas. A b-eliminação de pontes dissulfeto também é fator de desnaturação de proteínas, sendo mais susceptíveis aquelas com alto teor de aminoácidos sulfurados. A reação de b-eliminação consiste na destruição das pontes S–S em condições alcalinas, produzindo diidroalanina. A primeira reage como grupo nucleofílico, principalmente grupo amino da lisina formando lisinoalanina.

Estudos realizados por LEE (1992) a fim de verificar as principais mudanças conformacionais das proteínas do leite de vaca durante o tratamento térmico sugeriu as seguintes hipóteses: (a) na temperatura de pasteurização (65 a 71°C), a mobilidade de certas partes da cadeia polipeptídica é aumentada favorecendo a abertura da estrutura secundária como as α-hélices e α-estruturas. O aumento da energia cinética poderá quebrar algumas ligações dissulfeto intramoleculares; (b) acima de 70°C, durante a mistura das gorduras, minerais e ingredientes do leite, as moléculas protéicas abrem-se mais, podendo formar ligações dissulfeto intermoleculares. As interações hidrofóbicas podem ocorrer e associar partes da cadeia peptídica.

As proteínas alergênicas alimentares podem ser resistentes à vários tratamentos durante o processamento, dentre os quais destacam-se o calor e pH ácido (TAYLOR, 1992). Devido a desnaturação térmica ocasionar mudanças conformacionais nas proteínas, a antigenicidade das proteínas do leite de vaca podem ser alteradas pelo calor (TAYLOR, 1986; LEE, 1992).

As fórmulas comerciais são geralmente esterilizadas em torno de 120°C por 10 minutos. Nestas condições, a maioria da estrutura secundária é destruída. As cadeias polipeptídicas existem primariamente como cadeias ao acaso. Durante o processamento destas fórmulas, o pH do produto é mantido neutro ou ligeiramente ácido. Assim, as reações químicas que podem ocorrer em pH alcalino, como a formação de lisinoalanina, não ocorrem em extensão significantes.

Dentre as proteínas do leite de vaca, a albumina bovina sérica é a mais lábil ao calor, a α-caseína é a mais estável e a β-lactoglobulina também considerada relativamente estável ao calor (TAYLOR, 1986). De fato, as caseínas estão naturalmente denaturadas considerando que elas são constituídas de cadeias ao acaso (um estado "denaturado") e de poucas estruturas secundárias. No leite, a caseína está presente basicamente sob a forma de dispersão coloidal formando complexos com minerais, sendo que várias moléculas de caseína atuam como "solvente" para as outras, proporcionando uma proteção às influências externas (LEE, 1992). A porção inorgânica das micelas de caseína consiste de fosfato de cálcio coloidal e citrato. Estes neutralizam as cargas negaticas das caseínas fosforiladas e auxiliam na estabilidade da micela.

A caseína no leite pode resistir à temperatura de 130ºC por 1 hora sem coagulação (KILSHAW et alii, 1982). Eventualmente, a caseína coagulará, não em função da denaturação térmica, mas devido à redução do pH, como resultado da decomposição da lactose (LEE, 1992). A denaturação das proteínas do soro ocorrem em temperaturas mais baixas, sendo de 78ºC para a β-lactoglobulina, 62ºC para a α-lactoalbumina, 72ºC para as imunoglobulinas e 64ºC para a albumina bovina sérica (KILSHAW et alii, 1982).

MAY (1982) ao realizar estudos para verificar a imunogenicidade do leite integral e de suas diversas frações, constatou que a caseína retém sua antigenicidade quando submetida ao tratamento de 120ºC por 15 minutos, enquanto para a β-lactoglobulina e α-lactoglobulina é necessário a temperatura de 100ºC e para a albumina bovina sérica e γ-globulina entre 70 e 80ºC. Este autor verificou ainda que o leite quando submetido à temperatura de 126,7ºC durante 8,5 minutos induz a redução da resposta imunogênica ao ser comparado com o leite pasteurizado. HEPPEL et alii (1984) ao estudarem a influência do tratamento térmico nas proteínas do soro lácteo, verificaram que sob condições de 100° ou 115ºC por 30 minutos, estas proteínas foram extensivamente denaturadas quando comparadas às proteínas do soro lácteo pasteurizadas. Constatou-se ainda que, após este tratamento, não houve sensibilização para anafilaxia cutânea (PCA) em cobaias. É importante ressaltar que o tratamento térmico desta magnitude reduz e muito a qualidade nutricional do leite (TAYLOR, 1986).

O tratamento térmico do leite pode causar a beta eliminaçao de resíduos cistinil e fosfoseril, formando a dihidroalanina. Essa substância reage facilmente com resíduos lisil, fornecendo ligações cruzadas de lisinoalanina às cadeias de proteínas. A lisinoalanina não é biologicamente disponível, sendo que a ligação reduz a digestibilidade da proteína. Além disso, como o valor nutritivo das proteínas do leite é limitado pelo baixo conteúdo de aminoácidos sulfurados, essas mudanças são de importância particular. A pasteurização ou o processamento UHT não resultam em uma forma significante de resíduos lisnoalanina, porém a esterilização durante o enlatamento e a fervura o fazem.

68- Marcadores químicos para avaliar as modificações de proteínas e lipídios alimentares

Clique na figura para aumentá-la.

http://www.fcf.usp.br/Ensino/Graduacao/Disciplinas/Exclusivo/Inserir/Anexos/LinkAnexos/grupo%2011%20artigo%20b.pdf

Fenaille et al. Modifications of milk constituents during processing: A preliminary benchmarking study. International Dairy Journal. 2006; 16: 728–739.

MARCADORES QUÍMICOS QUE AVALIAM AS MODIFICAÇÕES PROTÉICAS E LIPÍDICAS

Os resultados quantitativos de malondialdeído (MDA), hexanal, carbonilação de proteínas (PCs), ditirosina (DiTyr), furosina (FUR), carboximetilisina (CML) e lisinoalanina (LAL), obtidos em amostras de leite pasteurizado e UHT estão expressos na tabela acima, bem como em diversas fórmulas para lactentes (líquidos, pós e pós hipoalergênicos).

Cada amostra foi preparada em duplicatas independentes e analisadas duas vezes (média e desvio padrão os valores são apresentados para cada amostra).

Observe como a quantidade de CML (carboximetilisina) e LAL (lisinoalanina) estão maiores no Leite UHT, quando comparados ao leite pasteurizado, embora este resultados precisam ainda serem confirmados em outros trabalhos.

Observe como a CML está maior no leite em pó, enquanto a LAL está maior no leite UHT.

E o leite hipoalergênico apresenta quantidade elevadas destes constituintes.

O tratamento térmico, assim como a luz ou exposição ao oxigênio podem afetar negativamente a qualidade do produto, segurança e valor nutricional, por meio de dano oxidativo de lipídios e proteínas dos alimentos. Vários são os marcadores químicos comumente utilizados para avaliar estas modificações. Por exemplo, a avaliação da oxidação lipídica, uma das principais causas de deterioração da qualidade durante o processamento e armazenamento de produtos à base de leite, geralmente é medido através da monitorização produtos secundários de oxidação lipídica, tais como malonaldeído (MDA).

Outro alvo importante para a modificação nos produtos de leite é a entidade de proteína. Em particular, a bem conhecida Reação de Maillard, que ocorre durante a fabricação de alimentos e armazenamento, é responsável pela diminuição da digestibilidade protéica e da oferta nutricional. Em sua fase inicial a reação de Maillard pode ser avaliada pelo furosina (FUR) por HPLC ou através da medição da glicação de proteínas do leite por técnicas de espectrometria de massa (MS).

No estágio avançado da reação de Maillard, os produtos finais da glicação avançada (AGEs), tais como Carboximetilisina (CML) são formados. Apesar de sua formação possível através de percursos de oxidação lipídica, a CML foi descrito como um indicador útil para produtos lácteos processados sob condições severas.

Compostos dicarbonílicos reativos ou aldeídos insaturados originados da reação de Maillard ou da oxidação lipídica podem levar à formação de proteína ligado carbonilas. Além disso, os radicais livres produzido pela oxidação catalizada por metais em fórmulas infantis pode também render resíduos de aminoácidos carbonilado ou ditirosina (DiTyr) Assim, os níveis de carbonilas protéicas (PCs) e DiTyr podem representar marcadores úteis de oxidação protéica em produtos lácteos. Significativas diferenças nos níveis de carbonilas protéicas (PCs) foram recentemente relatados em amostras de leite submetidas a diferentes tratamentos térmico. Outro indicador utilizado de modificação da proteína é a lisinoalanina (LAL). Essa ligação cruzada pode ser formada em proteínas de leite durante o tratamento térmico ou alcalino a partir da reação do e- grupo-amino da lisina com dehidroalanina, resultante da b-eliminação de cisteina, serina ou seus derivados (fosforilserina ou glicosilserina).

Lipídios e proteínas componentes das fórmulas para lactentes podem ser submetido a modificações durante a fabricação do produto.

No presente estudo, modificações de proteínas e lipídios das diversas fórmulas para lactentes, bem como amostras de leite pasteurizado e UHT, foram avaliados. Os níveis de medição de produtos secundários de oxidação lipídica (malondialdeído e hexanal), as proteínas modificadas pela reação de Maillard, através da furosina (produto inicial da glicação proteíca) e AGEs (carboximetilisina) e ditirosina (proteínas oxidadas) e cross-linked (carbonil, lisinoalanina) foram medidos. Tanto a oxidação lipídica e alterações da proteína foram afetadas pelas condições de processamento, mas nenhuma correlação foi observada. Portanto, é de primordial importância para monitorar, vários marcadores de modificação destes caminhos para uma melhor avaliação dos tratamentos térmicos. Hidrolisado de proteínas a partir de fórmulas hipoalergênicas mostraram-se particularmente sensível as modificações pela oxidação. Novos estudos sobre os sistemas bem-definido (isto é, a composição exata do produto e os tratamentos industriais) são necessários para melhor compreender as relações entre a oxidação lipídica e alteração da proteína.

No âmbito deste estudo, foram medidos os níveis de produtos secundários da oxidação lipídica (MDA e hexanal), proteínas modificadas pela reação de Maillard, no início de (Glicação protéica e Furosina) ou avançada (CML), as fases bem como proteína oxidada e espécies protéicas com ligação cruzada “cross-linked” (PCs, DiTyr e LAL). O objetivo deste trabalho foi o de comparar níveis diferentes de tais marcadores químicos em relação a diversos tratamentos térmicos usados na fabricação desses produtos, em amostras de leite pasteurizado e UHT, com uma ênfase especial em fórmulas infantis em pó.

O montante CML é 2 vezes maior nas fórmulas em pó (valor médio de 60,1 ng / mg -1 de proteína do leite) do que amostras de leite UHT e pasteurizado (média de 34,1 ng mg-1 proteínas), enquanto níveis em amostras de pó e líquido são da mesma ordem magnitude de fórmulas infantis apenas quando são consideradas.

O nível de CML é 3,5 vezes maior em fórmulas infantis hipoalergênica (HA) (valor médio de 212,4 ng MG-1 proteína) que em fórmulas em pó, parece representar uma maior susceptibilidade de peptídeos em comparação com proteínas para modificação oxidativa.

Como pode LAL também ser formados durante tratamentos alcalinos, a maior concentrações encontradas nas fórmulas HA também pode resultar das condições de alcalóide usado para a hidrólise enzimática.

É também difícil de interpretar as possíveis correlações entre as modificações oxidativas e não oxidativas.

A partir dos dados gerados, é óbvio que a monitoração de marcadores isolados de modificações lipídica e protéica não oferece uma imagem real e representativa de todo o estado de modificação de uma amostra considerada.

Na verdade, amostras contendo um alto nível de produtos de oxidação lipídica não necessariamente apresentam altos níveis de modificações de proteínas ou vice-versa.

Assim, afigura-se necessário o uso, pelo menos, de marcadores específicos dessas duas vias de modificação.

24- Efeito do processamento do leite humano sobre os níveis de retinol

http://www.drashirleydecampos.com.br/noticias/14803
Karla D. S. Ribeiro, Illana L. P. Melo, Ana Z. O. Pristo, Roberto Dimenstein
J Pediatr (Rio J). 2005;81(1):61-4.
Parte do artigo:
O leite materno proveniente do banco de leite humano (BLH) torna-se uma excelente alternativa nutricional para crianças prematuras, de baixo peso, vítimas de doenças infecciosas, diarréia e imunodeprimidas (3), quando o leite de suas mães não é disponível. O BLH coleta, processa e armazena o leite de mulheres saudáveis, além de promover o aleitamento materno, constituindo-se em importante estratégica de política governamental em prol da alimentação saudável (4). O leite coletado é submetido ao processamento nas seguintes etapas: descongelamento, reenvase, pasteurização a 62,5 °C por 30 minutos, resfriamento, coleta de amostra para controle de qualidade microbiológica e estocagem em freezer a -20 °C por até 6 meses (5).
O processamento pode influenciar a composição nutricional do leite, uma vez que existem nutrientes que são sensíveis à ação da temperatura, oxigênio e raios ultravioletas (6). Dutra-de-Oliveira & Marchini (7) relataram que a vitamina A é relativamente estável ao calor, mas passível à ação do oxigênio e, principalmente, da luz, pela ação dos raios ultravioletas.
A concentração de retinol encontrada no leite antes da pasteurização foi de 55,4±34,0 µg/100 ml, enquanto que a presente no leite processado foi de 36,6±26,1 µg/100 ml, correspondendo a uma redução equivalente a 34%. A diferença entre as médias foi estatisticamente diferente (p <>