314 - Inversão do fator limitante do leite aquecido até 150°C

• • As proteínas solúveis são desnaturadas de maneira irreversível a partir de 60°C durante alguns minutos.
  • As imunoglobulinas são menos termoestáveis (89% é destruída a 70°C por 30 minutos, seguida da lactoglobulina (32%) e lactoalbumina (6%). O aquecimento libera grupos –SH, procedentes de aminoácidos sulfonados (cistina e cisteína).
  • Formam-se compostos sulfonados e substâncias redutoras que são oxidadas pelo oxigênio atmosférico
  • Sabor a cozido do leite deve-se a essa liberação de grupos –SH.
  • As proteínas do leite são de fácil digestão. Além disso, elas são de elevado valor biológico — contêm os aminoácidos essenciais em quantidade e proporção adequadas.
  • As principais proteínas do leite são a caseína, a b-lactoglobulina e a a-lactoalbumina. Os cinco tipos de caseínas (fosfoproteínas) representam 80% das proteínas do leite, o restante é constituído pela b-lactoglobulina e a-lactoalbumina com 16% e 4% do total das proteínas respectivamente.
  • Tanto a b-lactoglobulina como a a-lactoalbumina são nutricionalmente melhores que a caseína, devido ao maior conteúdo de aminoácidos essenciais, como lisina, metionina e triptofano.

Todas as proteínas não são iguais.

Algumas das proteínas que ingerimos contém todos os aminoácidos necessários para construir novas proteínas. Este tipo é chamado de proteína completa. As fontes de proteína animal tendem a ser completas. Outras fontes de proteína falta um ou mais aminoácidos "essenciais", ou seja, aminoácidos que o corpo não pode fazer a partir do zero ou criar modificando outro aminoácido. Chamados de proteínas incompletas, estas geralmente vêm de frutas, legumes, grãos e nozes.