Ir para o link abaixo, observar como ocorre formação de lisinoalanina no leite UHT, em pó, e no leite hipoalergênico.A proteína nativa é mantida por um delicado balanço de forças não covalentes, como pontes de hidrogênio, pareamento de íons, interações hidrofóbicas e força de van der Waals. Com o aumento da temperatura, essas interações são rompidas e a proteína se desdobra.
Algumas proteínas recuperam sua conformação ativa após o resfriamento, porém, para a maioria, a desnaturação é irreversível. As proteínas desenroladas formam estruturas dispersas que podem se agregar. Essa agregação ocorre quando resíduos hidrofóbicos, que normalmente ficam no interior da molécula nativa e são expostos ao solvente, em conseqüência do desenrolamento, interagem com outros resíduos hidrofóbicos de outras cadeias desenroladas.
A temperatura que favorece o desenrolamento também aumenta a propensão à quebra das ligações peptídicas. A b-eliminação de pontes dissulfeto também é fator de desnaturação de proteínas, sendo mais susceptíveis aquelas com alto teor de aminoácidos sulfurados. A reação de b-eliminação consiste na destruição das pontes S–S em condições alcalinas, produzindo diidroalanina. A primeira reage como grupo nucleofílico, principalmente grupo amino da lisina formando lisinoalanina.
Estudos realizados por LEE (1992) a fim de verificar as principais mudanças conformacionais das proteínas do leite de vaca durante o tratamento térmico sugeriu as seguintes hipóteses: (a) na temperatura de pasteurização (65 a 71°C), a mobilidade de certas partes da cadeia polipeptídica é aumentada favorecendo a abertura da estrutura secundária como as α-hélices e α-estruturas. O aumento da energia cinética poderá quebrar algumas ligações dissulfeto intramoleculares; (b) acima de 70°C, durante a mistura das gorduras, minerais e ingredientes do leite, as moléculas protéicas abrem-se mais, podendo formar ligações dissulfeto intermoleculares. As interações hidrofóbicas podem ocorrer e associar partes da cadeia peptídica.
As proteínas alergênicas alimentares podem ser resistentes à vários tratamentos durante o processamento, dentre os quais destacam-se o calor e pH ácido (TAYLOR, 1992). Devido a desnaturação térmica ocasionar mudanças conformacionais nas proteínas, a antigenicidade das proteínas do leite de vaca podem ser alteradas pelo calor (TAYLOR, 1986; LEE, 1992).
As fórmulas comerciais são geralmente esterilizadas em torno de 120°C por 10 minutos. Nestas condições, a maioria da estrutura secundária é destruída. As cadeias polipeptídicas existem primariamente como cadeias ao acaso. Durante o processamento destas fórmulas, o pH do produto é mantido neutro ou ligeiramente ácido. Assim, as reações químicas que podem ocorrer em pH alcalino, como a formação de lisinoalanina, não ocorrem em extensão significantes.
Dentre as proteínas do leite de vaca, a albumina bovina sérica é a mais lábil ao calor, a α-caseína é a mais estável e a β-lactoglobulina também considerada relativamente estável ao calor (TAYLOR, 1986). De fato, as caseínas estão naturalmente denaturadas considerando que elas são constituídas de cadeias ao acaso (um estado "denaturado") e de poucas estruturas secundárias. No leite, a caseína está presente basicamente sob a forma de dispersão coloidal formando complexos com minerais, sendo que várias moléculas de caseína atuam como "solvente" para as outras, proporcionando uma proteção às influências externas (LEE, 1992). A porção inorgânica das micelas de caseína consiste de fosfato de cálcio coloidal e citrato. Estes neutralizam as cargas negaticas das caseínas fosforiladas e auxiliam na estabilidade da micela.
A caseína no leite pode resistir à temperatura de 130ºC por 1 hora sem coagulação (KILSHAW et alii, 1982). Eventualmente, a caseína coagulará, não em função da denaturação térmica, mas devido à redução do pH, como resultado da decomposição da lactose (LEE, 1992). A denaturação das proteínas do soro ocorrem em temperaturas mais baixas, sendo de 78ºC para a β-lactoglobulina, 62ºC para a α-lactoalbumina, 72ºC para as imunoglobulinas e 64ºC para a albumina bovina sérica (KILSHAW et alii, 1982).
MAY (1982) ao realizar estudos para verificar a imunogenicidade do leite integral e de suas diversas frações, constatou que a caseína retém sua antigenicidade quando submetida ao tratamento de 120ºC por 15 minutos, enquanto para a β-lactoglobulina e α-lactoglobulina é necessário a temperatura de 100ºC e para a albumina bovina sérica e γ-globulina entre 70 e 80ºC. Este autor verificou ainda que o leite quando submetido à temperatura de 126,7ºC durante 8,5 minutos induz a redução da resposta imunogênica ao ser comparado com o leite pasteurizado. HEPPEL et alii (1984) ao estudarem a influência do tratamento térmico nas proteínas do soro lácteo, verificaram que sob condições de 100° ou 115ºC por 30 minutos, estas proteínas foram extensivamente denaturadas quando comparadas às proteínas do soro lácteo pasteurizadas. Constatou-se ainda que, após este tratamento, não houve sensibilização para anafilaxia cutânea (PCA) em cobaias. É importante ressaltar que o tratamento térmico desta magnitude reduz e muito a qualidade nutricional do leite (TAYLOR, 1986).
O tratamento térmico do leite pode causar a beta eliminaçao de resíduos cistinil e fosfoseril, formando a dihidroalanina. Essa substância reage facilmente com resíduos lisil, fornecendo ligações cruzadas de lisinoalanina às cadeias de proteínas. A lisinoalanina não é biologicamente disponível, sendo que a ligação reduz a digestibilidade da proteína. Além disso, como o valor nutritivo das proteínas do leite é limitado pelo baixo conteúdo de aminoácidos sulfurados, essas mudanças são de importância particular. A pasteurização ou o processamento UHT não resultam em uma forma significante de resíduos lisnoalanina, porém a esterilização durante o enlatamento e a fervura o fazem.
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