lmo1707 - 16 de maio de 2009 - O grupo de microtúbulos, coordenado no Centro de Biologia Molecular de Jesus Ávila, foi o primeiro a esclarecer que a proteína Tau foi o elemento-chave que deu origem ao amontoado de emaranhados neurofibrilares, uma das duas estruturas aberrantes que são são vistos na doença de Alzheimer. Tau é uma proteína encontrada nos microtúbulos celulares, e que normalmente ajuda a formar a estrutura da célula.
Na doença de Alzheimer é observado hiperfosforilação de tau, como resultado, o quadro do neurônio é alterada. Como resultado, a estrutura do neurônio é alterada e, com isso, a sua forma. A forma determina a sinapse, sua alteração implica na perda de conexões neurais. Isso não é tudo o que acontece. Sob certas circunstâncias, a proteína pode autoagregar-se, resultando em emaranhados neurofibrilares.
A pesquisa é realizada através de camundongos transgênicos ao qual se incorpora o gene da proteína quinase GSK3, uma proteína que fosforila Tau. A expressão do gene e, portanto, o aparecimento das proteínas, estão tentando veicular através da dieta do rato, então quando você quer que o animal esteja saudável alimenta-o de forma diferente do que quando se pretende mostrar da doença.
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Em condições patológicas, Ávila disse, o rato apresenta uma hiperfosforilação de tau com umas características patológicas similares aos da doença de Alzheimer. Mas há outras que não se manifestam. Uma delas, única neste processo, é que a proteína não se autoagrega.
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